| |
 |
Глава 16
Подробнее о белках
В свете всего описанного в предыдущей главе мы можем еще раз попробовать провести разграничение между живой и неживой природой, между ящерицей и камнем. Давайте попробуем:
Живой организм отличается способностью производить локальное и временное уменьшение энтропии путем химических реакций, катализируемых ферментами.
«Временной» эта способность названа с учетом того, что ящерица не пробудет живой дольше нескольких лет, даже если полностью удовлетворять все ее потребности. Лишь несколько видов животных (человек и некоторые черепахи) живут по сто лет, и лишь некоторые деревья – по тысяче, в то время, как неживой предмет, скажем, скала, может оставаться неизменным миллиарды лет, а то и вообще бесконечно.
Таким образом, химические реакции, катализируемые ферментами, представляют собой важную часть определения. Именно их наличие отличает живой организм от систем, в которых локальное уменьшение энтропии достигается за счет подключения внешних источников энергии, таких, как солнечный свет или внутреннее тепло Земли и от рукотворных механизмов, в которых локальное уменьшение энтропии достигается за счет тепловых машин, химических батарей и тому подобного.
В некотором смысле, конечно, наше определение условно. Зачем подчеркивать важность ферментов? Рукотворные компьютеры и технические средства становятся с каждым годом все ближе и ближе к живым существам и даже к самому человеку. Скоро им станут доступны даже такие абстракции, как мышление, суждение, обучение… Можно ли поручиться, что рукотворные предметы никогда не поднимутся на уровень сложности, равные уровню сложности живых существ? А если это произойдет – сможем ли мы отказать им в праве называться «живыми» на том основании, что они не имеют никакого отношения к реакциям ферментации? А если на каком-то этапе разработки искусственных механизмов в них будут включены и ферменты? Достаточно ли этого, чтобы счесть машины живыми?
Или – с другой стороны (не с такой уж и невероятной, как показывают события последних лет): что если на других планетах обнаружатся предметы, обладающие всеми свойствами, которые принято приписывать живым существам – возможно, даже разумом? Если химическая природа этих предметов не будет иметь ничего общего с ферментами, или даже с белками вообще, если в них не будет происходить совсем никаких химических реакций – сможем ли мы счесть их живыми?
Задумываясь над этими вопросами, остается только пожалеть, что гипотеза о «жизненной силе» оказалась несостоятельной. Вот если бы она была верна, и действительно существовало бы два отдельных свода законов природы – один для живых существ, другой для неживой материи – то тогда действительно можно было бы составить точное, корректное и безошибочное определение. Живой организм – это тот, который подчиняется таким-то законам, а неживой предмет – таким-то.
Увы, все предметы во вселенной – и живые, и неживые – существуют по одним и тем же правилам, и поэтому так трудно провести разграничительную линию. Если сделать определение слишком широким – то под него обязательно подпадет какая-нибудь звезда или солнечная система, а чересчур сужая определение, можно сделать его слишком антропоморфным.
Один из вариантов решения этой проблемы – признать саму задачу принципиального различения между живой и неживой материей несущественной. Понятно, что любая попытка провозгласить принцип разделения в первую очередь окажется попыткой выражения личных пристрастий провозглашающего. Ведь уже само представление о том, что все предметы должны строго делиться на две категории, живых и неживых – это предрассудок, не имеющий под собой реального обоснования. На самом деле суть в том, что материя может организовываться как простыми, так и сложными способами, и часть сложных способов, которыми самоорганизовывается материя, принято называть «жизнью», а принципиальной границы между этими способами и близкими к ним провести невозможно.
Лично я считаю именно так, но беда в том, что для целей нашей книги эти рассуждения являются «абсолютно верными и абсолютно бесполезными». Условные определения не обязаны представлять собой Истину с большой буквы, главное – чтобы они помогали мыслить, и чтобы их условность не отрицалась и не скрывалась. Вот, например, разделение химии на органическую и неорганическую до сих пор соблюдается не потому что оно Истинно, а просто потому что это удобно.
Таким образом, признавая условность и возможную несостоятельность нашего определения перед лицом будущих успехов человека на ниве роботостроения и космических исследований, я отобразил приведенное определение курсивом, как пример адекватного ситуации и полезного принципа разделения живых и неживых существ. Оно коротко, просто, ясно и охватывает все примеры, которые вы или я можем встретить в мире на данном этапе развития человечества.
Итак, придя к удовлетворительному с моей, и, надеюсь, с вашей точки зрения определению разницы между живой и неживой материей, одной из поставленных целей мы добились. Но было бы странно этим и ограничиться, поскольку ряд волнующих вопросов так и остался пока без ответа.
В конце концов, ведь химические реакции и катализаторы встречаются во множестве явно неживых систем. Реакции, происходящие в живых и неживых системах, в основном похожи и подчиняются одним и тем же законам природы. Так почему же разница в катализаторах приводит к таким кардинальным различиям, какие мы видим между живой и неживой природой?
Никто не спорит с тем, что пчела – более тонкий и сложный механизм, чем самолет, а мышь – более удивительная конструкция, чем гора.
Раз такую разницу создает одно лишь присутствие фермента, то давайте же присмотримся к нему пристальнее.
Если сравнивать ферменты с обычными катализаторами из неорганических систем, то в глаза бросается множество различий. Ферменты гораздо более хрупки, их легче отключить, они более требовательны к условиям функционирования – им нужны строго определенный уровень температуры и кислотности, присутствие в небольших количествах одних ионов, полное отсутствие других, и так далее.
Кроме того, ферменты в высшей степени специализированы. Если неорганические катализаторы, подобные платине или кислотам, способны ускорять множество реакций, то ферменты могут катализировать их лишь строго ограниченное количество. Очень часто один фермент проявляет способность катализировать лишь одну-единственную реакцию, никак не влияя на ход других, как бы они ни были на нее похожи.
Причиной этих различий (скорее количественных, нежели качественных, но тем не менее бросающихся в глаза), является различие в строении неорганических катализаторов и ферментов. Ферменты – это белки, а другие катализаторы – нет. И естественно предположить, что необычные свойства ферментов – следствие их белковой природы.
С этого и начнем.
На протяжении девятнадцатого века про молекулы белков точно знали только одно – что они большие.
Так, в 1860-м году шотландский химик Томас Грэм обнаружил, что если с помощью листа пергамента разделить раствор некоего вещества в воде на участки с собственно раствором и чистой водой, то частицы растворенного вещества часто все же могут проникнуть через бумажную мембрану в «очищенную» часть. Химические тесты того времени позволяли легко обнаружить их.
Но оказалось, что таким свойством обладают далеко не все растворимые вещества. Поваренная соль и другие неорганические вещества проходят сквозь пергамент без проблем. Такие органические вещества, как, например, сахара – тоже. А вот растворенный белок так и остается по «свою» сторону пергамента. Грэм разделил все вещества на две категории – те, растворы которых проходят сквозь пергамент, и те, растворы которых не проходят. Поскольку проходящие сквозь пергамент вещества при испарении раствора легко проявляются в виде кристаллов, то он назвал их кристаллоидами, а клееобразные белковые растворы – «коллоидами», от греческого слова «колла» - «клей».
Самое простое (и, за некоторыми уточнениями, верное) объяснение этому явлению кроется в том, что в пергаменте есть микроскопические поры, сквозь которые маленькие молекулы пролезают, а большие – нет. В результате, пергамент и подобные ему мембраны – в первую очередь, мембраны, окружающие живые клетки – стали называть полупроницаемыми.
Так появился один из самых распространенных ныне способов очистки белковых растворов. Раствор белка помещают в мешок из полупроницаемой мембраны (в те времена самым распространенным материалом такого рода оказывалась колбасная оболочка), и подвешивали в проточной воде. Все вещества с малым молекулярным весом просачивались сквозь мембрану и смывались, а большие белковые молекулы оставались в мешке. Этот процесс носит название «диализ» или «мембранная сепарация» (см. рис. 23).
Тот факт, что белки не проходят сквозь полупроницаемую мембрану, устанавливает нижнюю планку размера белковой молекулы; тот факт, что белки все же растворяются – верхнюю. Последний момент сейчас объясню подробнее.
На каждую растворенную в воде частицу действуют две противоположно направленные силы. Первая – это сила тяжести, тянущая частицы вниз (предположим, что их плотность больше плотности воды, как правило, это так и есть), а вторая – это бомбардировка молекулами воды, постоянные случайные удары, поддерживающие вещество в равномерно растворенном состоянии. Если частицы несут электрический заряд, то есть еще притягивающие и отталкивающие электрические силы , но этого момента мы сейчас касаться не будем).
Для частиц любого видимого размера самой важной является сила тяжести, поэтому в конечном итоге они тонут. Однако чем меньше частица, тем больше значение приобретает бомбардировка молекулами, и тем меньше становится скорость осаждения вещества. Описанное мной распределение хорошо заметно на примере горсти земли, брошенной в миску с водой. Любые камушки, если таковые там окажутся, тут же опустятся на дно. Чуть позже осядут и частицы чуть помельче, потом – еще мельче, потом – самые крохотные. В итоге в воде останется взвесь, поскольку какие-то частицы так и не опустятся на дно, поскольку они настолько малы, что молекулярная бомбардировка нивелирует действие силы тяжести, сводя скорость их осаждения до крайне малых значений, а то и до нуля.
На самом деле частицы, чей размер достаточно мал, чтобы они оставались во взвешенном состоянии вечно, глазом неразличимы. Однако для того, чтобы рассеивать свет, их размера вполне достаточно – это явление обнаружил в 70-х годах девятнадцатого века британский физик Джон Тиндаль, и, в его честь оно носит имя «эффект Тиндаля». Если пропустить через такой раствор луч света, и посмотреть на емкость с раствором под прямым углом к лучу, то луч будет выглядеть, как светлый туннель, проходящий сквозь туман. Именно благодаря взвеси мельчайших частиц, рассеивающих свет в направлении глаза наблюдателя, и виден луч.
Если же вместо человеческого глаза за происходящим наблюдает специальный микроскоп («ультрамикроскоп»), то и через него видны и сами частицы в виде ярких точек.
Чем меньше частицы, тем слабее эффект рассеивания света, и когда их размер уменьшается настолько, что они уже могут проходить сквозь полупроницаемую мембрану, то эффект становится незаметным, и физики говорят, что раствор «оптически чист».
В растворах белков эффект Тиндаля наблюдается. С учетом того, что белковые молекулы достаточно велики, чтобы полупроницаемые мембраны оказывались для них непреодолимыми, и при этом достаточно малы, чтобы пребывать во взвешенном состоянии, в целом можно сказать, что они «коллоидных размеров».
«Коллоидные размеры» простираются от 1 до 1000 миллимикронов в диаметре (напомню, миллимикрон – это одна миллиардная метра). Даже самые маленькие из коллоидных частиц должны состоять, соответственно, из тысяч атомов, а самые крупные – из триллионов. А средний вес атома, из которых строится молекула белка – 7. Соответственно, можно сказать, что молекулярный вес белков, раз они лежат на отрезке «коллоидных размеров» - от 7000 до 7 000 000 000 000.
Столь большой разброс никак не может нас устроить в качестве «точных данных», но даже его достаточно, чтобы понять, что молекулы белка гораздо крупнее, чем таких веществ, как поваренная соль (молекулярный вес 58,5) или глюкоза (180).
В последней четверти девятнадцатого века ученые взялись за проблему установления точных значений молекулярных весов огромных молекул вроде белков. Один из способов добиться этого – диализ. Если с одной стороны полупроницаемой мембраны находится белковый раствор, а с другой – чистая вода, то молекулы воды могут свободно перемещаться сквозь мембрану в обоих направлениях. Однако, со стороны раствора крупные молекулы белков «забивают» микропоры, через которые могла бы пройти вода.
В результате молекулы воды из половины с чистой водой в половину с раствором белка переходят активнее, чем наоборот, получается течение из одной половины в другую, и образуется разность уровней воды между двумя половинами. Из-за этой разности уровней давление в половинке с раствором становится выше, и его компенсирующее действие прекращает перетекание воды.
Такое неравномерное перетекание воды получило название «осмос» (от греческого слова, означающего «толкать»), а создаваемое им давление – определение «осмотическое» (см. рис. 24). Величина осмотического давления зависит от количества крупных молекул, блокирующих поры – чем их больше, тем выше давление.
Теперь предположим, что у вас имеется некое количество белка, точный вес которого известен. Чем крупнее его молекулы, тем меньше их будет в образце вещества одного и того же веса. То есть, для образца белка, вес которого известен, чем ниже осмотическое давление – тем больше молекулярный вес.
Первым измерить осмотическое давление в различных коллоидных растворах попытался в 1877 году немецкий ботаник Вильгельм Пфеффер. К 1885 году голландский специалист в области физической химии Якобус Хендрикус ван'т Хофф вывел точную формулу зависимости осмотического давления от молекулярного веса вещества, и началась полномасштабная доработка методики.
К 1917 году методы определения молекулярного веса через измерение осмотического давления стали уже вполне надежными. В этот год датский химик Сорен Петер Лауритц Соренсен объявил, что молекулярный вес яичного белка (того самого первого белка, который дал название всем остальным!) - 34 000. Вскоре после этого было установлено, что молекулярный вес гемоглобина (главного белка красных кровяных телец) – 67 000.
К сожалению, когда молекулярный вес вещества доходит до сотен тысяч, осмотическое давление падает до столь малых значений, что получение каких-либо точных данных становится делом уже невозможным. Поэтому установить молекулярный вес многих важных белков так и не смогли. Однако, уже к 1925 году стало ясно, что молекулярный вес белков редко опускается ниже 10 000, а у многих важных белков – превышает 100 000.
<<... предыдущая стр. :: следующая стр...>>
1 :: 2 :: 3 :: 4 :: 5 :: 6 :: 7 :: 8 :: 9 :: 10 :: 11 :: 12 :: 13 :: 14 :: 15 :: 16 :: 17 :: 18 :: 19 :: 20 :: 21 :: 22 :: 23 :: 24 :: 25 :: 26 :: 27 :: 28 :: 29 :: 30 :: 31 :: 32 :: 33 :: 34 :: 35 :: 36 :: 37 :: 38 :: 39 :: 40 :: 41 :: 42 :: 43 :: 44 :: 45 :: 46 :: 47 :: 48 :: 49 :: 50 :: 51 :: 52 :: 53 :: 54 :: 55 :: 56 :: 57 :: 58 :: 59 :: 60 :: 61 :: 62 :: 63 :: 64 :: 65 :: 66 :: 67 :: 68 :: 69 :: 70 :: 71 :: 72 :: 73 :: 74 :: 75 :: 76 :: 77 :: 78 :: 79 :: 80 :: 81 :: 82 :: 83 :: 84 :: 85 :: 86 :: 87 :: 88 :: 89 :: 90 :: 91 :: 92 :: 93 :: 94 :: 95 :: 96 :: 97 :: 98 :: 99 :: 100 :: 101 :: 102 :: 103 :: 104 :: 105 :: 106 :: 107 :: 108
| |
| |
|
|
|
